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Text File  |  1995-03-04  |  2.1 KB  |  46 lines
  1. *********************************************
  2. * Calcitonin / CGRP / IAPP family signature *
  3. *********************************************
  4.  
  5. Calcitonin [1] is a 32 amino acid polypeptide hormone  that causes a rapid but
  6. short-lived drop  in the  level  of  calcium  and  phosphate in the  blood, by
  7. promoting the  incorporation of  these ions in the bones. Alternative splicing
  8. of the gene coding for calcitonin  produces a  distantly related peptide of 37
  9. amino acids,  called  calcitonin  gene-related  peptide  (CGRP).  CGRP induces
  10. vasodilatation  in  a  variety  of vessels,  including  the coronary, cerebral
  11. and systemic  vasculature.  Its  abundance  in  the  CNS  also points toward a
  12. neurotransmitter or neuromodulator role.
  13.  
  14. Islet amyloid polypeptide (IAPP) [2] (also known as diabete-associated peptide
  15. (DAP), or amylin) is a peptide  of  37 amino  acids  that selectively inhibits
  16. insulin-stimulated  glucose  utilization  and  glycogen  deposition in muscle,
  17. while not  affecting  adipocyte  glucose  metabolism.  Structurally,  IAPP  is
  18. closely related to CGRP.
  19.  
  20. Two conserved  cysteines  in the  N-terminal of these peptides are known to be
  21. involved in a disulfide bond.  The C-terminal residue of all three peptides is
  22. amidated.
  23.  
  24.                  ****************
  25.                 xCxxxxxCxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxx-NH(2)
  26.                  |     |                             Amide group
  27.                  +-----+
  28.  
  29. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  30. '*': position of the pattern.
  31.  
  32. The pattern we  developed  for this family of  peptides includes the region of
  33. the disulfide bond.
  34.  
  35. -Consensus pattern: C-[SAGDN]-[STN]-x(0,1)-[SA]-T-C-[VMA]-x(3)-[LYF]-x(3)-
  36.                     [LYF]
  37.                     [The two C's are linked by a disulfide bond]
  38. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40. -Last update: June 1992 / Pattern and text revised.
  41.  
  42. [ 1] Breimer L.H., McIntyre I., Zaidi M.
  43.      Biochem. J. 255:377-390(1988).
  44. [ 2] Nishi M., Sanke T., Nagamatsu S., Bell G.I., Steiner D.F.
  45.      J. Biol. Chem. 265:4173-4176(1990).
  46.